PMSF інгібує серинові протеази, такі як трипсин і
шляхом сульфонілування залишку серину в активному центрі ферменту (Fahrney and Gold 1963; Gold and Fahrney 1964).23 листопада 2020 р.
PMSF реагує з гідроксилом активного центру серину з утворенням сульфонілового ферменту, який є стабільним, за винятком високого рН, де відбувається реакція бета-елімінації з утворенням ангідроформи пептидази (Gold & Fahrney, 1964)).
PMSF специфічно реагує із залишком серину активного центру в серинових гідролазах. Він не зв'язується з будь-якими іншими залишками серину в білку. Це є результатом гіперактивності цього залишку серину, викликаної специфічними умовами навколишнього середовища в активному центрі ферменту (каталітична тріада).
Інгібітор протеази діє шляхом оборотно або необоротно дезактивує протеазу в клітинному лізаті та зв’язується з активним центром або змінює структуру.
Антиретровірусні інгібітори протеази діють шляхом зв’язування з каталітичним сайтом протеази ВІЛ, таким чином запобігаючи розщепленню попередників вірусних поліпротеїнів на зрілі функціональні білки, необхідні для реплікації вірусу.
Запропоновано механізм впливу FMRP на синаптичну пластичність через його роль негативного регулятора перекладу. FMRP – це РНК-зв'язуючий білок, який асоціюється з полірибосомами. РНК-зв'язувальні здібності FMRP залежать від його KH доменів і RGG боксів.
Фенілметансульфонілфторид (PMSF) є інгібітором серинових протеаз, таких як трипсин, хімотрипсин, тромбін і папаїн. Він регулярно додається як доповнення до буферів лізису безпосередньо перед лізисом, для запобігання деградації протеази.